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• Contenu: Différence entre l'hémoglobine et la myoglobine
• Tableau de comparaison
• Qu'est-ce que l'hémoglobine?
• Qu'est-ce que la myoglobine?
• Principales différences
• Conclusion

La principale différence entre l'hémoglobine et la myoglobine est que l'hémoglobine se trouve dans les globules rouges et qu'elle a une structure tétramère, tandis que la myoglobine se trouve dans les muscles et qu'elle a une structure monomère.

L'hémoglobine et la myoglobine sont des protéines qui ont la capacité de transporter l'oxygène. Étant donné que la fonction de base des deux protéines est la même, elles présentent toutefois de nombreuses différences. L'hémoglobine est présente dans les globules rouges. La myoglobine se trouve principalement dans les cellules musculaires.

L'hémoglobine est composée de chaîne de l'hème et de la globine. Heme est en outre composé de fer et de protoporphyrine. La structure de l'hémoglobine est tétramérique. Deux de ses chaînes polypeptidiques sont des chaînes alpha et deux chaînes bêta. Alors que la structure de la myoglobine est monomère. Il contient une seule chaîne polypeptidique. La myoglobine est composée d’hèmes et de quatre cycles pyrrole reliés par des ponts méthine.

L'hémoglobine est également écrite en tant que Hb tandis que la myoglobine est écrite en tant que Mb. Le rôle clé de l'hémoglobine est de transférer l'oxygène aux cellules du corps tout entier lorsque le sang circule dans le corps. Alors que la myoglobine ne fournit de l'oxygène qu'aux muscles. La myoglobine transporte l'oxygène de l'hémoglobine aux mitochondries de la cellule musculaire et cet oxygène est utilisé pour la production d'énergie dans le processus de respiration. L'hémoglobine a plus d'affinité pour le monoxyde de carbone que l'oxygène, tandis que la myoglobine n'a pas d'affinité pour le CO. L'hémoglobine peut également se lier aux ions CO2, NO et à l'hydrogène.

Les fonctions de l'hémoglobine peuvent être décrites comme suit: il donne une couleur rouge au sang en raison de la présence de fer. C'est le porteur d'oxygène et de CO2. Il a joué le rôle de catabolite physiologiquement actif. Il maintient le pH du sang. Il joue également un rôle dans le métabolisme des globules rouges. Les fonctions de la myoglobine peuvent être décrites comme suit: il a la capacité de stocker de l'oxygène, ce qui permet au muscle de travailler plus efficacement. Il aide également le corps dans les situations anaérobies et la famine. La myoglobine joue également un rôle dans la régulation de la température corporelle. Le métal central dans les deux protéines est le fer et les deux sont des protéines globulaires. Le ligand des deux protéines est l'oxygène. Les types d'hémoglobine sont Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, l'hémoglobine embryonnaire, l'hémoglobine fœtale et l'hémoglobine glycosylée. La myoglobine n'est pas divisée en types.

Contenu: Différence entre l'hémoglobine et la myoglobine

• Tableau de comparaison
• Qu'est-ce que l'hémoglobine?
• Qu'est-ce que la myoglobine?
• Principales différences
• Conclusion

Tableau de comparaison

Base	Hémoglobine	Myoglobine
Définition	C'est une protéine que l'on trouve dans les globules rouges et qui a une capacité de transport d'oxygène.	C'est une protéine que l'on trouve dans les cellules musculaires. Il a également une capacité de transport d'oxygène.
Composition	Il est composé de chaînes d'hème et de globine. Heme est en outre composé de fer et de protoporphyrine.	Il est composé d’hèmes et de quatre cycles pyrroles reliés par des ponts méthine.
Chaînes de polypeptides	Deux de ses chaînes polypeptidiques sont alpha et deux sont bêta.	Il contient une seule chaîne polypeptidique.
Type de structure	Il a une structure tétramérique.	Il a une structure monomère.
Capacité de reliure et de stockage	Il a la capacité de se lier à l'oxygène, mais il ne peut pas stocker d'oxygène.	Il peut se lier et aussi stocker de l'oxygène.
Sous-types	Les types d'hémoglobine sont Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, l'hémoglobine embryonnaire, l'hémoglobine fœtale et l'hémoglobine glycosylée.	La myoglobine n'est pas divisée en sous-types.
Métal central et ligand	Le métal central est l'atome et le ligand est l'oxygène.	Le métal central est l'atome de fer et le ligand est l'oxygène.
Affinité pour les autres gaz	Il a plus d'affinité pour le CO que pour l'oxygène. Il peut également se lier aux ions CO2, NO et à l'hydrogène.	Il a la capacité de se lier à l'oxygène uniquement.
Une fonction	Il transporte l'oxygène dans tout le corps lorsque le sang circule.	Il transporte l'oxygène de l'hémoglobine aux mitochondries de la cellule musculaire. Cet oxygène est utilisé dans la respiration aérobie.
Autres fonctions	D'autres fonctions sont, il donne une couleur rouge au sang en raison de la présence d'oxygène. Il contribue également au métabolisme des globules rouges. Ils jouent également le rôle de catabolites actifs physiologiques. L'hémoglobine aide également à maintenir le pH du sang.	L'une de ses fonctions importantes est de stocker de l'oxygène pour les fonctions musculaires. Il aide également dans les conditions anaérobies et la famine. Cela contribue également au maintien de la température du corps.

Qu'est-ce que l'hémoglobine?

L'hémoglobine est un type de protéine qui se trouve dans les globules rouges et qui a une capacité de transport d'oxygène. Il a une structure tétramère et une forme globulaire. Il est composé de chaîne de l'hème et de la globine. Heme est en outre composé de fer et de protoporphyrine. Chaque unité alpha comprend en outre 144 résidus, tandis que chaque unité bêta comprend en outre 146 résidus. Le rôle clé de l'hémoglobine est de transporter l'oxygène dans tout le corps lors de la circulation sanguine. Il a plus d'affinité pour le CO que pour l'oxygène. C’est la raison de la «mort silencieuse» des personnes qui dorment dans des chambres alors que les appareils de chauffage au gaz restent allumés pendant la nuit. Il peut également se lier aux ions CO2, NO et à l'hydrogène. L'hémoglobine donne au sang une couleur rouge caractéristique due à la présence d'oxygène. Il joue également un rôle dans le métabolisme des globules rouges. Cela aide à maintenir le pH du sang. Ce sont des catabolites actifs. En abrégé, l'hémoglobine est également écrite en tant que Hb. La plage normale d'hémoglobine chez les hommes est de 13 à 16 mg par dl, tandis que la plage normale chez les femmes est de 12 à 14 mg par dl. Le déficit en hémoglobine est appelé anémie. Sa courbe de liaison à l'oxygène est du type sigmoïde.

Qu'est-ce que la myoglobine?

La myoglobine est également une protéine présente dans les cellules musculaires et a également une capacité de transport d'oxygène. Il a également une forme globulaire, mais c’est une protéine monomère. Il ne contient qu'une chaîne polypeptidique. Il contient du fer et quatre anneaux de pyrrole qui sont reliés par des ponts méthine. Il se lie à l'oxygène plus étroitement et plus fermement. Il n'a pas de capacité de liaison avec d'autres gaz. Sa courbe de liaison à l'oxygène est du type hyperbolique. En abrégé, il est également écrit Mb. Son atome central est également le fer, tout comme l’hémoglobine et le ligand est l’oxygène. Sa qualité supplémentaire réside dans le fait qu’il ne se lie pas uniquement à l’oxygène, mais qu’il peut également le stocker, ce qui aide le corps dans les conditions où l’apport en oxygène est insuffisant. Il capte l'oxygène de l'hémoglobine et le transfère aux mitochondries de la cellule musculaire où il est utilisé pour la respiration aérobie. Il aide également le corps dans la régulation de la température. Cela aide aussi pendant la famine.

Principales différences

1. L'hémoglobine est une protéine de liaison à l'oxygène qui se trouve dans les globules rouges, tandis que la myoglobine est également une protéine qui possède la capacité de transporter l'oxygène, mais qui se trouve dans les muscles.
2. L'hémoglobine a une structure tétramère, tandis que la myoglobine a une structure monomère.
3. La myoglobine peut également stocker de l'oxygène, mais l'hémoglobine ne peut pas le stocker.
4. L'hémoglobine comprend d'autres sous-types, notamment: Hb A1, Hb A2 et Hb f. La myoglobine n'a pas d'autres sous-types.
5. L'hémoglobine a deux chaînes alpha et deux chaînes bêta tandis que la myoglobine a une seule chaîne polypeptidique.
6. L'hémoglobine a également une affinité pour certains autres gaz tels que le CO, le CO2 et le NO, etc. Alors que la myoglobine n'a pas d'affinité pour les autres gaz.

Conclusion

L'hémoglobine et la myoglobine sont toutes deux des protéines capables de transporter de l'oxygène. Les deux ont des différences dans leur structure et leurs fonctions. Il est important que les étudiants en biologie connaissent ces différences. Dans l'article ci-dessus, nous avons beaucoup appris sur l'hémoglobine et la myoglobine.