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• Contenu: Différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet
• Tableau de comparaison
• Qu'est-ce que Alpha Helix?
• Qu'est-ce que la feuille plissée bêta?
• Différences Clés

Le motif situé au niveau de la structure secondaire des protéines devient standard sous la forme d'une confirmation spiralée ou spiralée à droite qui lui donne la distinction d'une hélice, d'où l'appellation courante d'hélice alpha. D'autre part, la feuille plissée bêta également appelée feuille b est définie comme le motif standard de la structure secondaire caractéristique présente dans les protéines.

Contenu: Différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet

• Tableau de comparaison
• Qu'est-ce que Alpha Helix?
• Qu'est-ce que la feuille plissée bêta?
• Différences Clés
• Explication vidéo

Tableau de comparaison

Base de distinction	Alpha Helix	Feuille plissée bêta
Définition	Le motif situé au niveau de la structure secondaire des protéines devient standard sous la forme d’une confirmation spiralée ou spiralée à droite qui lui donne la distinction d’une hélice.	La feuille plissée bêta également appelée feuille b est définie comme étant le motif standard de la structure secondaire caractéristique présente dans les protéines.
Acides aminés	Les groupes d'acides aminés -R existent à la surface extérieure.	Les groupes -R existent à l'extérieur et à l'intérieur de la feuille.
La liaison	Les liaisons hydrogène sont créées dans la chaîne polypeptidique pour créer des structures hélicoïdales.	Existe en liant deux ou plus de deux brins bêta de liaisons hydrogène.

Qu'est-ce que Alpha Helix?

Le motif situé au niveau de la structure secondaire des protéines devient standard sous la forme d'une confirmation spiralée ou spiralée à droite qui lui donne la distinction d'une hélice, d'où l'appellation courante d'hélice alpha. Ici, dans la structure, le groupe N-H désigne une liaison hydrogène au groupe C = O, appelée colonne vertébrale des acides aminés, qui devient présente dans quatre résidus avant la séquence protéique. La démonstration de l’hélice α actuelle présente deux progrès clés: la géométrie correcte des liaisons, en raison des jugements précieux de la structure en pierre des acides aminés et des peptides et des attentes de Pauling en matière de liaisons peptidiques planaires; et son abandon de la suspicion d'un nombre nécessaire de dépôts par tour de l'hélice. La minute capitale est arrivée au début du printemps 1948 lorsque Pauling est tombé avec un virus et s'est couché. Étant épuisé, il a dessiné une chaîne de polypeptides de mesures généralement correctes sur un morceau de papier et l'a replié en une hélice, tout en veillant à maintenir les liaisons peptidiques planaires. L'hélice alpha est l'hélice la plus connue de la nature. Il comprend une chaîne polypeptidique de la plaie, dans laquelle les chaînes latérales des acides aminés s'élargissent vers l'extérieur à partir du centre, ce qui lui permet de conserver sa forme. On les trouve dans une vaste gamme de types de protéines, des protéines globulaires, par exemple la myoglobine à la kératine, une protéine filandreuse. Il peut s'agir d'un privilège donné ou d'une hélice de gauche, mais il a été démontré que la boucle d'hélice alpha est prise en charge car les chaînes latérales ne sont pas en conflit. Cette information donne la stabilité à l'hélice alpha. Il y a 3,6 dépôts d'amino corrosif à chaque tour de la boucle spirale alpha.

Qu'est-ce que la feuille plissée bêta?

La feuille plissée bêta également appelée feuille b est définie comme étant le motif standard de la structure secondaire caractéristique présente dans les protéines. La distinction qu’il a par rapport aux autres protéines devient le facteur selon lequel elle se compose de brins qui ont une connexion avec au moins deux ou trois des atomes d’hydrogène présents dans la structure qui forme la feuille plissée. Un brin β est une extension d'ancrage polypeptidique d'une longueur régulière de 3 à 10 acides aminés avec la colonne vertébrale dans une adaptation élargie. La relation supramoléculaire des feuilles β s’est mêlée à l’arrangement des protéines totales et des fibrilles observées dans de nombreuses maladies humaines, notamment les amyloïdoses, par exemple la maladie d’Alzheimer. Cette structure se produit lorsque deux parties d'une chaîne polypeptidique se recouvrent et forment une ligne de liaisons hydrogène l'une avec l'autre. Cette action peut se dérouler parallèlement ou dans un plan hostile à parallèle. Le résultat immédiat de la directionnalité de la chaîne polypeptidique est parallèle et opposé au même plan de match. Une structure correspondante à la feuille rainurée en bêta est la feuille rainurée en a. Cette structure est avec enthousiasme moins idéale que la feuille froissée en bêta et est véritablement sans précédent en protéines. Une feuille froissée en α est décrite par la disposition de ses groupements carbonyle et amino; les groupes carbonyle sont tout à fait ajustés dans une position, alors que tous les rassemblements N-H sont ajustés dans l'autre sens.

Différences Clés

1. Le motif situé au niveau de la structure secondaire des protéines devient standard sous la forme d'une confirmation spiralée ou spiralée à droite qui lui donne la distinction d'une hélice, d'où l'appellation courante d'hélice alpha. D'autre part, la feuille plissée bêta également appelée feuille b est définie comme le motif standard de la structure secondaire caractéristique présente dans les protéines.
2. Les groupes -R d'acides aminés existent à la surface extérieure de l'hélice, alors que les groupes -R existent à la surface extérieure et à la surface intérieure de la feuille.
3. L'hélice alpha est une chaîne polypeptidique qui est moulée en pôle et enroulée dans une structure semblable à un ressort, maintenue par des liaisons hydrogène. D'autre part, les feuilles plissées bêta sont constituées de brins bêta associés le long du côté par au moins deux liaisons hydrogène formant une colonne vertébrale.
4. Une hélice peut être à gauche (bêta) ou à droite lorsque l'hélice alpha est constamment à droite. Au contraire, les chaînes sont ajustées les unes à côté des autres, les unes à côté des autres, et sont disposées dans l'ordre inverse des autres en feuilles plissées bêta.
5. La formation de l'hélice alpha existe de telle sorte que les liaisons hydrogène se créent dans la chaîne polypeptidique pour créer des structures hélicoïdales. D'autre part, les feuilles plissées bêta existent en liant deux ou plus de deux brins bêta à partir de liaisons hydrogène.